بروتين أصفر

فيكوكرومس

وعلى صعيد آخر، فيكوكومس هي فئة فرعية من الفيكوبابيليبروتين التي تم الاعتراف بها في البداية فقط كأصباغ حسية خفيفة في البكتيريا الزرقاء. وهي تعتبر الآن تشكل جميع الأصباغ الضوئية الضوئية الممكنة، بغض النظر عن وظيفتها. كما أنها موجودة في الطحالب الحمراء. في سلسلة من المقالات الصحفية التي كتبها G.S. و L.O. Björn ، أفيد أن a و b و c و d اكتشفها العلماء الذين قاموا بتجزيء عينات من الطحالب الزرقاء والخضراء باستخدام التركيز الكهربائي.

البنية

علاوةً على ذلك، وتتجمع البروتينات الصفراوية الطحلبية معاً في عناقيد منفصلة، يبلغ قطرها قرابة 40 نانومتر، تُعرف باسم الجسيمات الصفراوية الطحلبية. وتحدد التغيرات البنيوية المرتبطة باشتقاق الأصباغ الصفراوية من متصاوغ البيليفردين (IXα) النطاق الطيفي لامتصاص الضوء.

وعلى صعيد آخر، يتميز هيكل البيليبروتين عادة بالكروموفوريس بيلين مرتبة في تشكيل رباعي البروم الخطي، وترتبط بيلينس بشكل متناقض إلى أبوبروتينس عن طريق سندات ثيوثير. كل نوع من البيليبروتين لديه بيلين فريدة من نوعها التي تنتمي إليها (مثلًا فيكوريثروبلين هو كروموفور فيكوريثرين وفيكوسيانوبلين هو كروموفور فيكوسيانين).

من جانب آخر، وتختلف بنية البروتينات الصفراوية في الحشرات قليلاً عن تلك الموجودة في النباتات والطحالب؛ إذ تمتلك بنية بلورية ولا ترتبط حوامل الألوان فيها تساهمياً بصميم البروتينات الشحمية. وبخلاف البروتينات الصفراوية الطحلبية التي تُثبَّت حوامل ألوانها في ترتيب ممتد بواسطة تفاعلات محددة بين حوامل الألوان والبروتينات، فإن حامل اللون في البروتينات الصفراوية للحشرات يمتلك بنية بلورية حلزونية حلقية في الحالة المرتبطة بالبروتين، بحسب ما وُجد في دراسات أُجريت على البروتين الصفراوي المستخلص من فراشة الكرنب الكبيرة.

فئات البروتينات الصفراوية

الصبغة النباتية

وفي هذا الصدد، تسلسل البروتينات الصفراوية الموجودة في الحشرات الأخرى غير قشريات الجناح ليست واضحة حتى الآن، وبالتالي فإن خصائص البروتينات الدهنية لا تزال مفتوحة.

ليبوكالين (بروتينات بيليبروتينات الحشرات)

ومن ناحية أخرى، تم اكتشاف فيتوكرومات (المعروفة كذلك باسم فيز) في البداية في النباتات الخضراء في سنة 1945. تم التم اكتشاف الألوان النباتية (المعروفة كذلك باسم phys) في البداية في النباتات الخضراء في سنة 1945. تم العثور على الصباغ الضوئي في وقت لاحق في الفطريات والطحالب ومجموعات الطحالب الأخرى بسبب تطور تسلسل الجينوم الكامل، كما هو موضح في مقال بيتر ه. السمان في مجلة Phytochromes لعام 2010.عثور على الصبغة القابلة للانعكاس في وقت لاحق في الفطريات والطحالب ومجموعات الطحالب ا

وفي هذا الصدد، تم العثور على الليبوكالينز التي تم تحديدها على أنها البيليبروتين في مجموعة واسعة من الحشرات، ولكن بشكل رئيسي في ترتيب Lepidoptera. اكتشفها العلماء في الفراشة البيضاء الكبيرة وعدد من أنواع العثة وعث الحرير، بما في ذلك العيلانثوس وعث الحرير المنزلي، وعثة دودة القز العملاقة، وعثة صقر التبغ، وعثة العسل، وعثة القيح.

الغذاء والدواء ومستحضرات التجميل

علاوةً على ذلك، يمكن العثور على مزيد من التفاصيل حول تطبيقات الفيكوسيانين في الغذاء والدواء هنا.

وفي السياق ذاته، phycobiliprotein تمتلك خصائص طبيعية مضادة الأكسدة، المضادة للالتهابات، أصباغ الطعام، أصباغ قوية كما ثبت أن علاج الأمراض مثل مرض الزهايمر والسرطانوبالنظر إلى التطبيق الواسع النطاق وإمكانات استخدام phycobiliproteins ، والباحثين قد تم البحث وتطوير أساليب إنتاج وتنقية phycobiliproteins لتلبية الطلب المتزايدهذا النوع من phycobiliprotein هو c-phycocyanin ، وجدت في سبيرولينا الفطورأحد العوامل التقييدية في هذه التطبيقات هو استقرار البروتين، لأن الأشكال الطبيعية من أجهزة الكمبيوتر الشخصية هي حساسة للغاية للضوء والحرارة في المحاليل المائية، والتي هي كذلك عرضة كما هو الحال مع غيرها من أصباغ الطعام الطبيعية، وأجهزة الكمبيوتر هي كذلك حساسة إلى حالة حمضية هذا يساعد الباحثين على تطوير أساليب لتحقيق الاستقرار في الكمبيوتر أو ثنائي الفينيل متعدد الكلور

البروتينات الدهنية

وفي هذا الصدد، تم العثور على Phycobiliproteins في البكتيريا الزرقاء (المعروف كذلك باسم الطحالب الخضراء المزرقة) ومجموعات الطحالب مثل rhodophyta (الطحالب الحمراء) و cryptophytes. تشمل phycobiliproteins الرئيسية اختلافات phycocyanin (الصباغ الأزرق)، واختلافات phycoerythrin (الصباغ الأحمر)، و allophycocyanin (الصباغ الأزرق الفاتح)؛ كل واحد منهم يمتلك خصائص طيفية مختلفة.  هذه البيليبروتينات القابلة للذوبان في الماء ليست ضرورية لعمل الخلايا. بعض الصفات الخاصة من phycobiliproteins تشمل خصائص مضادة للأكسدة ومضان عالية، ومن chromophores التي تعطي هذه البروتينات صبغة قوية. تصنف Phycobiliproteins إلى فئتين بناء على تسلسلاتها الأمينية الطرفية: تسلسلات "α-type" و "β-type". في biliproteins حيث يكون عدد البيلينات على الوحدتين الفرعيتين غير متكافئ، فإن الوحدة الفرعية التي تحتوي على المزيد من البيلينات لها تسلسل أميني من النوع β.

في النباتات والطحالب

وعلى صعيد آخر، تعمل البروتينات الصفراوية المتواجدة في النباتات والطحالب كنظام من الأصباغ التي تهدف إلى رصد وامتصاص الضوء اللازم لعملية البناء الضوئي. ويُكمل طيف الامتصاص للبروتينات الصفراوية طيف الأصباغ الأخرى المسؤولية عن البناء الضوئي مثل اليخضور (الكلوروفيل) أو الكاروتين. وترصد هذه الأصباغ الطاقة من ضوء الشمس وتمتصها، لتنتقل تلك الطاقة لاحقاً إلى الكلوروفيل عبر عملية نقل طاقة داخلي. وبحسب مقالة كُتبت عام 2002 بواسطة تاكاشي هيراتا وآخرين، فإن حوامل الألوان في بروتينات صفراوية طحلبية معينة تعد مسؤولة عن الأنشطة المضادة للأكسدة في هذه البروتينات الصفراوية، كما يمتلك بروتين الفايكوسيانين كذلك خصائص مضادة للالتهابات بفضل صميم البروتين الشحمي الكابح الخاص به. وعند تحفيزه بواسطة كل من الكولاجين وأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ADP)، فإن حامل اللون "فايكوسيانوبيلين" يكبح تجمع الصفائح الدموية في الفايكوسيانين، وهو البروتين الصفراوي الطحلبي المقابل له.

مقارنة بين البروتينات من كائنات مختلفة

في هذا الإطار، في دراسة أجريت عام 1988 من قبل هوغو شير وهاموت قيصر، تم استخراج البيليبروتين من الفراشة البيضاء الكبيرة وعثة القيح وتم فحص خصائصكل منهما.  وقورنت خصائصها بخصائص البيليبروتينات النباتية والطحالب، وأخذت خصائصها المميزة في الاعتبار.

التطبيقات

وفي هذا السياق، النبات غير الصخري والطحالب ثنائية البروتينات التي يتم اشتقاق بيليناتها بشكل عام فقط من أيزومر IXα biliverdin ، كما أن بيلينات البروتينات ثنائية الحشرات مشتقة كذلك من أيزومر IXγ ، والذي يوجد على وجه التقريب بشكل حصري في Lepidoptera. استشهدت الدراسة من M. Bois-Choussy و M. Barbier أن هذه الأصباغ الصفراوية من السلسلة IXγ مشتقة من انقسام سلائف البورفيرين في جسر الميثين C-15 (سابقًا γ)، وهو أمر غير معهود في الثدييات الأخرى والبروتينات ثنائية النبات. عندما فحص العلماء البروتينات من كل من الفراشة البيضاء الكبيرة وعثة سنور، وجدوا أن عديد الببتيدات لديهم محتوى حلزون ألفا منخفض مقارنة بالبروتينات النباتية.

وفي هذا السياق، كان من المفترض أن دور البيليبروتينات في الحشرات سيكون له كذلك دور يتعلق لامتصاص الضوء مماثل للدور في البيليبروتينات النباتية والطحالب. ومع ذلك، عندما تم العثور على الخصائص الكيميائية الضوئية المطلوبة لامتصاص الضوء غائبة في البيليبروتين للفراشة البيضاء الكبيرة، تم القضاء على هذه الفرضية، تليها افتراض أن تلك الخصائص الكيميائية الضوئية لا تحدث كذلك في أي بيبيليبروتينات حشرة أخرى.

من جانب آخر، واستنادا إلى هذه الفحوص، خلص إلى أن البيليبروتينات الحشرية ترتبط ارتباطا فضفاضا فقط بتلك المستمدة من النباتات والطحالب، وذلك بسبب العدد الكبير من الاختلافات التي لديها فيما يتعلق بالهيكل والتركيب الكيميائي واشتقاق البلينات والوظائف العامة.

التصوير الحيوي

من جهة ثانية، البروتينات الفلورية لها تأثير كبير على التصوير البيولوجي، وهذا هو السبب في choleproteins أصبح مرشح مناسب للتطبيقات بسبب مضان، التقاط الضوء، ضوء حساسية phycobiliprotein هو بروتين فلوري عالية، وقد استعمل في التصوير البيولوجيهذا التطبيق يحتاج إلى توليف البيليروبين حامل اللون من الهيم، ثم يتطلب الانقسام انزيم ملزمة البيليروبين تساهمي المقابلة ئيطريقة أخرى هي استخدام أصباغ حساس بدلا من ذلك؛ بعض الأصباغ النباتية تحتاج إلى إنزيم واحد فقط، هم اكسيژناز وتوليف حامل اللونميزة أخرى من استخدام photopigments هي أنها يمكن أن تحفز تلقائيا ملزمة على الرغم من وجود صبغة اللونية مع ضعف مضان، هذه المشكلة قد تم التخفيف من خلال الحد من هندسة البروتين

في الحشرات

ومن جهة أخرى، في الحشرات، تعمل بروتينات الليبوكالين الصفراوية بشكل عام على تسهيل تغيير الألوان أثناء التمويه، غير أنه عُثر كذلك على أدوار أخرى للبروتينات الصفراوية في الحشرات. ووُضعت فرضيات حول وظائف مثل منع التلف الخلوي، وتنظيم إنزيم محلقة الغوانيلات بواسطة مادة البيليفيردين، من بين أدوار أخرى مرتبطة بالحفاظ على التمثيل الغذائي (الأيض)، إلا أن هذه الفرضيات لم تُثبت بعد. وفي دودة قرن التبغ (المندوكة السداسية)، وُجد أن البروتين الصفراوي "إنسكتيسيانين" (INS) يؤدي دوراً حاسماً في التطور الجنيني، حيث لُوحظ امتصاص هذا البروتين داخل بيوض العثة.

قراءة متعمقة

وفي السياق ذاته، شروبشاير، دبليو وموهر، هـ. (1983). التكوُّن الضوئي (الطبعة الأولى.). برلين، هايدلبرغ: سبرينغر. .

ومن ناحية أخرى، ستانيك فوسينيك، د. مينيك، إس. نيكوليتش، م. فيليكوفيتش، تي سي (2018). «7. سبيرولينا Phycobiliproteins كمكونات ومكملات غذائية». في جاكوب لوبيز، إدواردو.). التكنولوجيا الحيوية الطحالب الدقيقة . نوردرستيدت، ألمانيا: كتب عند الطلب. ص. 129-148.رقم ISBN 978-1-78923-333-9 .

إضافةً إلى ذلك، شميت، دبليو. بيتزولدت، هـ. بورنمان، ك. إيمهوف، إل. مولدينكي، سي (2009). «استخدام تحديد الصبغة الزرقاء كمؤشر على السموم الزرقاء في مياه الشرب». علوم وتكنولوجيا المياه . 59 (8): 1531-1540. دوى: 10.2166 / غرب .2009.448 .

وعلى صعيد آخر، بيورن، جي إس وبيورن، لو (1976). «أصباغ فوتوكرومية من الطحالب الزرقاء والخضراء: Phycochromes a و b و c». فيزيولوجيا بلانتاروم . 36 (4): 297-304. .

إضافةً إلى ذلك، بيورن، جي إس وبيورن، لو (1978). «Phycochrome d ، صبغة فوتوكرومية جديدة من الطحالب الخضراء المزرقة، تشوه توليبوثريكس». فيزيولوجيا بلانتاروم . 42 (3): 321–323. .

في هذا الإطار، شير، هـ. يانغ، العاشر؛ تشاو، ك. (2015). «البروتينات الحيوية وتطبيقاتها في التصوير الحيوي». كيمياء بروسيديا . 14 : 176-185. دوى: 10.1016 / j.proche.2015.03.026 .

مؤشر جودة مياه الشرب

• انظر كذلك
• بروتين المستقبلات الضوئية
• المراجع

وفي السياق ذاته، جعلت إشارات مضان تنبعث منها Phycoerythrin و Phycocyanin مناسبة لاستخدامها كأي مؤشرات للكشف عن السيانوتوكسينات مثل Microcystins في مياه الشرب. فحصت دراسة طبيعة إشارات مضان بيليبوتين بشأن شخصيتها الحقيقية وحساستها وسلوك Biliproteins في مراحل معالجة مختلفة (من الماء) مقارنة بالصرف الصحي. تم تأكيد الطابع الفعلي إشارات مضان من خلال قياسات مضان، حيث يمكن تنفيذها دون الحاجة إلى تركيز Biliproteins مسبقا. إذا كانت نسبة Biliprotein إلى Microcystin أعلى من 1، فإن إشارات مضان يمكن أن تقدر تركيزات منخفضة جدا من Microcystins. مقارنة اختبار تم إجراؤه في سنة 2009 سلوك كل من Biliproteins و Microcystins المحدد MC-LR و MC-RR أثناء معالجة المياه. أظهرت نتائج الاختبار أن Biliproteins لديها وظيفة تحذير مبكرة ضد Microcystins في مراحل العلاج التقليدية التي تستعمل الأكسدة المسبقة مع Prommanganate، الكربون والكلورة المنشط. ومع ذلك، لا تحدث وظيفة الإنذار المبكر عند استخدام ثاني أكسيد الكلور كمطهر مسبق أو نهائي. من المهم بالنسبة لنسبة Biliprotein / Toxin من المياه الخام لمعرفة من أجل استخدام Biliproteins لقياسات التحكم في علاج مياه الشرب.