كاتالاز

تاريخ اكتشاف الإنزيم

من جانب آخر، اكُتشف إنزيم الكاتالاز لأول مرة عام 1818 بواسطة العالم لويس جاك ثينارد، الذي اكتشف مركب بيروكسيد الهيدروجين (H₂O₂)، اقترح ثينارد أن تحلُّل هذا المركب (أي بيروكسيد الهيدروجين) يحدث بفعل مادة مجهولة "الكاتلاز".

من جانب آخر، في سنة 1937، تَمكّن العالِمان جيمس بي سومر وألكسندر داونس من بلورة إنزيم الكاتالاز المستخلص من كبد الأبقار، وتم قياس كتلته الجزيئية عام 1938.

من جهة ثانية، وفي سنة 1900، أصبح أوسكار لوي أول من أطلق على الإنزيم اسم "كاتالاز"، ووجده موجودًا في الكثير من النباتات والحيوانات.

وفي السياق ذاته، أما التسلسل الأميني لإنزيم الكاتالاز البقري فتم تحديده عام 1969، بينما حُلّلت بنيته ثلاثية الأبعاد عام 1981.

الدور الحيوي وتوضع إنزيم الكاتالاز

من جهة ثانية، يوجد لدى هيدروكسيد الهيدروجين تأثير سام عندما يزيد تركيزه في الخلية، ولذلك فالكاتالاز هام جداً حيث يقوم بتحليل هيدروكسيد الهيدروجين الزائد في الخلية. وفضلًا عن ذلك فإنه يقوم بإمداد الأنسجة بالأكسجين الجزيئي حيث يصعب وصول ذلك الأكسجين إلى هذه الأنسجة. وأنزيم الكاتالاز (الكاتليز) موجود كثيراً في بعض النباتات الأرضية مثل ثمار البطاطا، ويتم استخلاص هذا الإنزيم بنقع مهروس البطاطا في الماء النقي (المقطر) وحفظ المحلول أو الإنزيم في درجة حرارة باردة.

آلية الفعل

إضافةً إلى ذلك، السبب في تضمين الكاتالاز في خانة المواد ذات الفعل الحفزي هو قدرته على تحليل بيروكسيد الهيدروجين إلى ماء وأكسجين جزيئي. ولكي يتم هذا التفاعل فإنه يحتاج إلى جزيئين من بيروكسيد الهيدروجين، حيث يعمل الأول كمستقبل للإلكترونات والثاني كمعطي لها.

2 H2O2 → 2 H2O + O2

تثبيط الكاتالاز

من جهة ثانية، تعمل المركبات الحاجزة لحديد المجموعة الهيماتينية مثل السيانيد والأزايد والسلفايد والهيدروكسيل أمين على تثبيط جميع الإنزيمات الهيدربروتينية (المحتوية على الحديد) ومن ضمنها الكاتالاز، ويتميز الكاتالاز بإنه يثبط من قبل مواد أخرى غير متخصصة مثل النيتريت وأيونات الكلور والخلات والفوسفات والكبريتات، والسبب في ذلك هو مشاركة أو منافسة هذه الأيونات على الأماكن في حديد الإنزيم. كما تؤثر الأحماض على نشاط الكاتالاز وتوقفه تماماً حتى عند التركيزات المنخفضة، والسبب هو إن الحمض يحجز الهيدروكسيل (الخاص ببيروكسيد الهيدروجين) عن المركز النشط للإنزيم. ومثال على ذلك حمض الفورميك في تركيز منخفض (0,02 مولر).

نظائر الكاتالاز

من جهة ثانية، يوجد في النبات ما قد يصل إلى 5 نظائر في بعض الأنسجة، وثلاث نظائر في الإندوسبرم. أما في الإنسان فيوجد هيئتين فقط وهما المرتبط بالجسيمات البروكسيمية والآخر ذائب. وتستعمل النسبة بين هذين في التعرف على بعض الأمراض في الإنسان.

تأثير الكاتالاز على أوراق النبات

وفي السياق ذاته، توجد علاقة طردية بين بناء صبغات اليخضور ونشاط الكاتالاز، وذلك يعني إنه عندما ينشط الإنزيم فإن معدلات إنتاج صبغات اليخضور ترتفع. وعندما ينخفض نشاط الإنزيم تنخفض معدلات إنتاج اليخضور. ووجد أن الأوراق الخضراء الشاحبة يكون نشاط الكاتالاز بها مرتفعا.

الوظيفة البيروكسيدية لإنزيم الكاتالاز

ومن ناحية أخرى، تحت التركيزات المنخفضة جداً من بيروكسيد الهيدروجين (هيدروكسيد الهيدروجين) (لا تزيد عن 10−9 مولر)، يعمل الكاتالاز على أكسدة الإيثانول والميثانول والفورمالدهيد والنيترات. وبذلك فإنه يشبه فعل إنزيمات أخرى مثل الكحول ديهيدروجينيز وزانثين أكسيداز وأكسيدات الأحماض الأمينية. ولكن سرعة الأكسدة تكون في هذه الحالة بطيئة مقارنة بالإنزيمات المتخصصة، وإذا زادت نسبة هيدروكسيد الهيدروجين فإنه سوف يعمل على أكسدته ويتوقف عن أكسدة الكحول.

الطبيعة الكيميائية

وفي هذا السياق، يعتبر كاتالاز من رباعيات الوحدة ويتكون من أربع سلاسل من متعدد الببتيد، كل سلسلة تحتوي على أكثر من 500 حمض أميني.

ومن ناحية أخرى، عندما يختلف مصدر الكاتالاز فإن خصائصه ستختلف كذلك، مثل الوزن الجزيئي ونشاطه الخ.. والاختلافات بين نوع الكاتالاز وغيره تكون في أساساً في تركيب البروتين وفي عدد المجاميع التعويضية (الهيماتين). وعن طريق تقدير كثافة الطيف التي تعود للبروتوهيماتين ومحتوى الإنزيم من الحديد، وجد أن الكاتالاز الحيواني يحتوي على 4 مجاميع نشطة (تعويضية) بينما الكاتالاز النباتي يحتوي على مجموعة واحدة فقط.

ومن جهة أخرى، الكاتالاز من الإنزيمات الحديدوبورفيرينية. يتكون الكاتالاز من مجموعتين؛ وحدة البروتين والمجموعة النشطة، وهي مجموعة تعويضية تشبه اليحمور وتسمى الهيماتين. يرتبط البروتين بالمجموعة النشطة عن طريق المجاميع الكربوكسيل الموجودة به.