PRNP

البنية

ومن جهة أخرى، التسلسل الأساسي لـ PrP هو 253 من الأحماض الأمينية قبل فترة طويلة من التعديل اللاحق للترجمة. تزال متواليات الإشارات في النهايات الطرفية الأمينية والكربوكسية بعد الترجمة، ما ينتج عنه طول ناضج قدره 208 من الأحماض الأمينية. بالنسبة للهامستر البشري والذهبي، يوجد موقعان غليكوزيلاتي على الحلزونات 2 و3 في Asn181 وAsn197. يحتوي Murine PrP على مواقع ارتباط بالغليكوزيل مثل Asn180 وAsn196. توجد رابطة ثاني كبريتيد بين Cys179 من اللولب الثاني وCys214 من اللولب الثالث (ترقيم PrPC البشري).

من جانب آخر، يحتوي RNA المرسال على بنية (prion pseudoknot) أو عقدة بريونية كاذبة والتي يُعتقد أنها تشارك في تنظيم ترجمة بروتين PRP.

علاوةً على ذلك، يتم الحفاظ على PRP إلى حدّ كبير من خلال الثدييات، ما يضفي مصداقية على تطبيق الاستنتاجات من حيوانات الاختبار مثل الفئران. المقارنة بين الرئيسيات متشابهة بشكل خاص، حيث تتراوح بين 92.9-99.6٪ تشابه في تسلسل الأحماض الأمينية. يتكون هيكل البروتين البشري من مجال كروي به ثلاث حلزونات ألفا ورقاقة β ثنائية الشريطة مضادة للتوازي وذيل طرفي NH2 وذيل قصير COOH طرفي. مرساة غشاء  غليكوفسفاتيديلينيوسيتول (GPI) في COOH-terminal- الحبال PRP لأغشية الخلايا، وهذا يثبت أنه جزء لا يتجزأ من نقل التغيير التوافقي؛ لا يتأثر بروتين PRP المُفرز الذي يفتقر إلى مكون المرساة بالشكل الإسوي المعدي.

الجين

علاوةً على ذلك، يقع جين PRNP البشري على الذراع القصيرة (p) للكروموسوم 20 بين نهاية (نهاية) الذراع والموضع 13، من زوج القاعدة 4615.068 إلى زوج القاعدة 4630.233.

ربط الجزيئات

إضافةً إلى ذلك، تأكدت روابط النحاس والزنك والمنغنيز والنيكل التي ترتبط بمنطقة الثماني الثماني. يتسبب ربط يجند في تغيير تكوين مع تأثير غير معروف. ارتبطت آلية ربط المعادن الثقيلة في PrP بمقاومة الإجهاد التأكسدي الناتج عن سمية المعادن الثقيلة.

وفي السياق ذاته، يحتوي بروتين البريون على خمسة تكرارات من ثماني الببتيد مع تسلسل PHGGGWGQ (على الرغم من أن التكرار الأول يحتوي على تسلسل معدّل قليلًا ونقص الهيستيدين PQGGGGWGQ). يُعتقد أن هذا يولد مجالًا مرتبطًا بالنحاس عبر ذرات النيتروجين في سلاسل جانبية هيستيدين إيميدازول ونتروجين أميد منزوع البروتونات من الجليسين الثاني والثالث في التكرار. وبالتالي، فإن القدرة على ربط النحاس تعتمد على الرقم الهيدروجيني. يُظهر الرنين المغناطيسي النووي نتائج ربط النحاس في تغيير تكوين عند الطرف N.

من جانب آخر، من المفترض أن تكون آلية التحويل المطابق إلى الشكل الأيسومري للإسكرابيه (مرض سكاربي) عبارة عن بروتين يرتبط بالجزيئات، ولكن حتى الآن، لم يحدد مثل هذا المركب. ومع ذلك، فقد طور مجموعة كبيرة من الأبحاث حول المرشحين وتفاعلهم مع PRPC.

الشكل الأيسومري PRPC (الخلوي الطبيعي)

ومن ناحية أخرى، على الرغم من أن الوظيفة الدقيقة لـ PrP غير معروفة حتى الآن، فمن المحتمل أنها تشارك في نقل النحاس الأيوني إلى الخلايا من البيئة المحيطة. اقترح الباحثون كذلك أدوارًا لـ PRP في إشارات الخلية أو في تكوين نقاط الاشتباك العصبي. يعلق PrPC على السطح الخارجي لغشاء الخلية بواسطة مرساة غليكوفسفاتيديلينيوسيتول في C-terminal Ser231.