ميوغلوبين

لون اللحم

وفي هذا السياق، يحتوي الميوغلوبين على مجموعة الهيم، وهي أصباغ مسؤولة عن لون اللحم الأحمر. يتم تحديد درجة احمرار اللحم جزئيا من درجة أكسدة الميوغلوبين. في اللحوم الطازجة تكون ذرة الحديد في حالة الأكسدة الحديدية (2+) المرتبطة بجُزيء الأوكسجين. اللحوم المطهوة بشكل كامل تكون بنيَة اللون لأن ذرة الحديد هنا في حالة الأكسدة الحديدية (+3) بعد أن فقدت إلكتروناً. إذا تعرض اللحم للنيتريت، فسوف يبقى لونه ورديًا لأن ذرة الحديد تكون مرتبطة بأكسيد النيتريك (مثلًا، لحم البقر المعلب أو لحم الخنزير المقدد). كذلك تتخذ اللحوم المشوية اللون الوردي «حلقة الدخان»  الناتج من ارتباط الحديد بجُزيء أحادي أكسيد الكربون. كما أن اللحوم النيئة المعبأة في جوء مشبع من أول أكسيد الكربون تُظهر كذلك نفس الطبقة الخارجية الوردية نتيجة لنفس الأسباب. ومن الجدير بالذكر أن سطح هذا اللحم النيء يكون كذلك وردي اللون، والذي يرتبط عادةً في عقل المستهلك باللحم الطازجة. ويمكن أن يستمر هذا اللون الوردي الناجم بشكل اصطناعي لمدة سنة واحدة. ورد كذلك بأن هورمل وكارجيل يستعملان عملية تعبئة اللحوم تلك، وتباع اللحوم المعالجة بهذه الطريقة في السوق منذ عام 2003.

التركيبة والترابط

من جهة ثانية، يؤدي ربط  الأوكسجين إلى تغير بنيوي كبير في مركز الحديد (Fe) ، حيث يتقلص إلى نصف القطر وينتقل إلى وسط N4. يحث ربط الأوكسجين الجزيئي «الاقتران الدوراني»: البنية الحديدية منزوعة الاكسجين ذات الإحداثيات الخمسة تكون عالية الدوران، والأوكسجين سداسي الإحداثيات تكون منخفضة الدوران.

علاوةً على ذلك، ينتمي الميوغلوبين إلى عائلة بروتينات الغلوبين، وكما هو الحال مع أنواع أخرى من الغلوبين، يتألف من ثماني لوالب ألفا مرتبطة بواسطة حلقات. يحتوي الميوغلوبين على 154 حمض أميني. يحتوي الميوغلوبين على حلقة بورفيرين مع ذرة حديد في مركزها. ذرة الحديد تربط مع الحامض الأميني هيستيدين 94 القريب، والحامض الأميني هيستيدين 64 البعيد يحوم بالقرب من الوجه المعاكس.

ومن جهة أخرى، لا يرتبط الإميدازول البعيد بشكل مباشر مع الحديد ولكنه متاح للتفاعل مع الأوكسجين الجزيئي. يشجع هذا التفاعل على ربط الأوكسجين الجزيئي، ولكن ليس أول أكسيد الكربون، الذي يربط بقوة نحو 240 مرة أكبر من الأوكسجين الجزيئي.

اختلاف الميوغلوبين عن الهيموغلوبين

علاوةً على ذلك، مثل الهيموغلوبين، الميوغلوبين هو بروتين سيتوبلازمي يربط الأوكسجين في مجموعة الهيم ولكنه يؤوي مجموعة هيم واحدة فقط، في حين أن الهيموغلوبين لديه أربعة. على الرغم من أن مجموعة الهيم الخاصة به متطابقة مع تلك الموجودة في الهيموغلوبين، إلا أن الميوغلوبين لديه نسبة تقارب أعلى للأوكسجين مقارنة بالهيموغلوبين. ويرتبط هذا الاختلاف بدور الميوغلوبين المختلف: بينما ينقل الهيموجلوبين الأوكسجين، فإن وظيفة الميوغلوبين هي تخزين الأوكسجين.

دور الميوغلوبين في المرض

وفي هذا الصدد، يخرج الميوغلوبين من الأنسجة العضلية المتضررة (انحلال الربيدات)، والذي يحتوي على تركيزات عالية من الميوغلوبين. يتم تصفية الميوغلوبين المنطلق بواسطة الكليتين ولكنه يكون ساماً بالنسبة للظهارة الأنبوبية لاكلوية وبالتالي قد يتسبب في إصابة حادة في الكِلى. ليس الميوغلوبين نفسه سامًا ولكن الجزء الذي ينفصل عن الميوغلوبين في البيئات الحمضية (مثلًا، البول الحمضي، الأجسام الحالة).

إضافةً إلى ذلك، يعتبر الميوغلوبين علامة حساسة لإصابة العضلات، مما يجعله علامة محتملة للنوبات القلبية لدى المرضى المصابين بألم الصدر. ومع ذلك، فإن للميوغلوبين المرتفع نوعية منخفضة في حالات النوبات القلبية المزمنة (AMI) وبالتالي كيناز الكرياتين (CK-MB) ، التروپونين القلبي (cardiac Troponin) ، مرسمة كهربائية القلب (ECG) ، والعلامات السريرية ينبغي أخذها في الحسبان عند التشخيص.

النظائر الاصطناعية

وفي هذا الصدد، تم تصنيع الكثير من نماذج الميوغلوبين كجزء من الاهتمام الواسع بمركبات ثنائي الأوكسجين المعدنية الانتقالية. ومن الأمثلة المعروفة جيداً سياج البورفيرين الذي يتألف من مركب حديدي مشتق ضخم من رباعي فينيل البورفيرين. في ظل وجود إيميدازول، فإن هذا المركب الحديدي يربط الأوكسجين بشكل عكسي. تعتمد ركيزة الأوكسجين على الهندسة المنحنية وتحتل المركز السادس في مركز الحديد. الخاصية الرئيسية لهذا النموذج هي التشكيل البطيء لـدايمر µ-oxo. في الطبيعة، يتم منع مسارات التعطيل هذه عن طريق مصفوفة البروتين التي تمنع الاقتراب من تراكيب الحديد-البورفيرين.

• اقرأ كذلك
• خضاب الدم
• المراجع